Copurification小热休克蛋白αB晶状体蛋白从人类骨骼肌。
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加藤K,筱原H, Goto年代,Inaguma Y, Morishita R,浅野T
Copurification小热休克蛋白αB晶状体蛋白从人类骨骼肌。
J生物化学杂志。1992年4月15日,267(11):7718 - 25所示。
- PubMed ID
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1560006 (在PubMed]
- 文摘
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免疫反应性的αB晶状体蛋白和28-kDa蛋白质的提取人类胸肌被沉淀(NH4) 2 so4饱和度40%,并在柱层析法对DEAE-Sepharose和coeluted Bio-Gel A-5m。一列的两个蛋白质分离S-Sepharose惠普在7 M尿素。进一步色谱上两个合成分数的每个列Superdex 75 pg和5 TSK-SP pw列上的尿素产生αB晶状体蛋白制剂和28-kDa蛋白质都给了一个乐队在钠十二烷基sulfate-polyacrylamide凝胶电泳。最后28-kDa蛋白质的制备包含至少两个亚型,分离在TSK-SP列上。然而,分段模式的两个主要28-kDa蛋白质消化后endoproteinase Asp-N是相同的。氨基酸的肽序列形成的乳沟的纯化28-kDa蛋白和αB晶状体蛋白相同的特定区域的推导氨基酸序列的人类小热休克蛋白(HSP28)和透镜αB晶状体蛋白,分别。使用一种免疫测定方法,用抗体在兔子长大,我们发现HSP28存在于所有的人类组织测试和在高水平(大于1微克/毫克蛋白)在心脏和其他组织组成的条纹和平滑肌。HSP28,发现αB晶状体蛋白,在人类和牛组织提取的几个被困在和coelutedαB晶状体蛋白的亲和柱准备与αB晶状体蛋白的抗体。这一结果表明,两种蛋白质在细胞有关。