人类HSP27在丝氨酸磷酸化78年和82年由热休克和增殖激酶识别相同的氨基酸基序S6激酶二世。
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人类HSP27在丝氨酸磷酸化78年和82年由热休克和增殖激酶识别相同的氨基酸基序S6激酶二世。
J生物化学杂志。1992年1月15日,267 (2):794 - 803。
- PubMed ID
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1730670 (在PubMed]
- 文摘
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27-kDa哺乳动物的热休克蛋白的细胞内浓度,HSP27,增加数倍的热量和其他代谢压力和后与收购耐热性密切相关。转译后的修改也会影响HSP27的功能。热休克的海拉细胞培养,与亚砷酸盐或治疗,佛波醇酯,或肿瘤坏死因子,导致快速已有HSP27的磷酸化和三个磷酸化亚型的外观,HSP27 B, C, d和胰蛋白酶消化分离肽的反相高效液相色谱法显示三个32 p-labeled此处则。Microsequence分析确定峰我像Gln80-Leu81-Ser82-Ser83-Gly84-Val85 Ala76-Leu77-Ser78-Arg79和峰值II - Ser86-Glu87-Ile88-Arg89;三世含有未消化的肽对Ala76-Arg89峰值。Ser82是主要网站和Ser78磷酸化的小网站。突变的蛋白质与Ser78或Ser82改变甘氨酸或Ser78-Ser82双突变体被磷酸化程度减少体内热量或亚砷酸盐后治疗。Ser78和Ser82 (Ser15)发生在主题RXXS序列,这是公认的核糖体蛋白S6激酶二世。促有丝分裂的刺激serum-deprived Go-arrested中国仓鼠细胞和血清凝血酶,或纤维母细胞生长因子刺激的磷酸化HSP27 Ser78 Ser82,和促有丝分裂的刺激和热休克蛋白激酶激活S6体外磷酸化HSP27和蛋白质的活动。这些结果表明,HSP27可能施加phosphorylation-activated功能与增长不重读的细胞信号通路。 A homeostatic function at this level could protect cells from adverse effects of signal transduction systems which may be activated inappropriately during stress.