PKA-induced f -肌动蛋白重组需要MAPKAP Hsp27的磷酸化的激酶MK5。
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Kostenko年代,Johannessen M,摩恩U
PKA-induced f -肌动蛋白重组需要MAPKAP Hsp27的磷酸化的激酶MK5。
细胞信号。2009;21 (5):712 - 8。doi: 10.1016 / j.cellsig.2009.01.009。Epub 2009年1月8日。
- PubMed ID
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19166925 (在PubMed]
- 文摘
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增殖蛋白激酶(MAPK)在f -肌动蛋白动力学途径发挥作用。特别是,p38 MAPK / MAPK-activated蛋白激酶2 (MK2型)/热休克蛋白27 (Hsp27)通路参与f -肌动蛋白的交替。以前,我们表明MK5与f -肌动蛋白重组营地/ cAMP-dependent蛋白激酶途径诱导的PC12细胞,而其他人发现Hsp27体外MK5衬底。我们证明MK5可以专门Hsp27体内相互作用和诱导细胞内磷酸化丝氨酸残基在78年和82年。siRNA-mediated损耗Hsp27蛋白水平,以及过度的non-phosphorylatable Hsp27-3A突变阻止forskolin-induced f -肌动蛋白重组。而异位表达的本构活跃MK5突变足以诱导PC12细胞f -肌动蛋白重排,co-expression Hsp27-3A可能切除这一过程。我们的研究结果暗示MK5参与Hsp27-controlled f -肌动蛋白动力学响应cAMP-dependent蛋白激酶通路的激活。这些研究结果呈现MK5 / Hsp27连接成一个公认的治疗目标条件与转移等异常Hsp27磷酸化,心血管疾病、肌肉萎缩、皮肤自身免疫疾病和神经病理学。