单链和双链组织纤溶酶原激活物与非交联和交联纤维蛋白凝块结合的差异。

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侯赛因SS，哈桑AA, Budzynski AZ

单链和双链组织纤溶酶原激活物与非交联和交联纤维蛋白凝块结合的差异。

血液。1989年8月15日;74(3):999-1006。

PubMed ID

2502209 (在PubMed

］

摘要

组织型纤溶酶原激活剂(t-PA)与纤维蛋白的相互作用在调节纤溶酶原激活和血栓溶解中起着关键作用。以前关于t-PA-纤维蛋白相互作用的研究，使用t-PA掺入聚合纤维蛋白凝块，表明单链或双链t-PA与非交联或交联纤维蛋白的结合没有显著差异。在本研究中，研究了125i标记和亲和纯化的单链和双链t-PA与预制的非交联或交联的超声纤维蛋白悬浮液的结合。单链t-PA与交联纤维蛋白的相互作用涉及单一类型的结合位点，解离常数(kd)为0.58 mumol/L，化学计量学(n)为1.5。单链t-PA与非交联纤维蛋白相互作用涉及两类结合位点，解离常数分别为0.32和1.5 mumol/L，对应的结合位点数量分别为0.57和2.0。与单链t-PA通过有限的位点与交联纤维蛋白结合相比，双链t-PA似乎涉及更多的位点(最少6个)，其解离常数为3.2 mumol/L。双链t-PA与非交联纤维蛋白的相互作用也显示出许多(最少7个)结合位点的存在，其解离常数约为6.4 mumol/L，以及少数kd为0.011 mumol/L的epsilon- aminocamproic acid高亲和力位点(n = 0.012)的存在，并没有完全逆转单链t-PA或双链t-PA与纤维蛋白的结合。目前的研究结果表明，在生理条件下，纤溶酶催化t-PA从单链向双链的蛋白水解转化过程中，t-PA的纤维蛋白结合特性发生了相当大的变化。单链t-PA裂解为双链t-PA可与纤维蛋白上大量低亲和力结合位点结合。由XIIIa因子交联的纤维蛋白导致非交联纤维蛋白中存在的高亲和力结合位点被掩盖。 We propose that both plasmin and factor XIIIa play an important regulatory role in dissolution of blood clots by modulating t-PA-fibrin interaction.

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药物靶点

药物	目标	种类	生物	药理作用	行动
氨基己酸	组织类型纤溶酶原激活物	蛋白质	人类	是的	拮抗剂	细节