去磷酸化的人类T淋巴细胞CD3抗原。
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亚历山大·维戈里J, Marais R,罗斯巴德J, Merlevede W,美国东岸的乔丹
去磷酸化的人类T淋巴细胞CD3抗原。
4月15欧元。1989;181 (1):55 - 65。
- PubMed ID
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2540970 (在PubMed]
- 文摘
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先前的研究表明,激活T淋巴细胞通过佛波醇酯或促有丝分裂的凝集素导致CD3抗原γ链的磷酸化Ser 126,而治疗ionomycin导致磷酸化的爵士123年和126年(戴维斯,a . a . et al .(1987)生物。化学,262,10918 - 10921]。在目前的研究中,123年Ser脱磷酸作用,126年Serγ链的调查。Phorbol-ester-induced磷酸化gamma-chain Ser 126体内被推翻后佛波醇酯。去磷酸化的爵士123年和126年也观察到在体外使用T淋巴细胞的微粒体分数。为了识别磷酸酶的作用在这两个网站,免疫沉淀反应γ链也用作基质蛋白激酶C在体外治疗后,在这种情况下,磷酸化作用主要发生在爵士123年,或体内磷酸化后Ser 126。纯化低聚物的形式的polycation-stimulated磷酸酶更有效地脱去磷酸γ链的磷酸化形式与等量的ATP, Mg2 +端依赖磷酸酶和钙调磷酸酶。通过此处则CD3γ链的类似物包含Ser 123或126 Ser基质(A3和A6),结果表明:polycation-stimulated磷酸酶选择性脱去磷酸Ser 123相比Ser 126。为了确定哪些磷酸酶脱去磷酸γ链在微粒体,A3和A6被用作描述基质磷酸酶在微粒体从人类T细胞白血病Jurkat 6。三个此处则磷酸酶(250 - 400 kDa) co-eluted通过五净化步骤polycation-stimulated磷酸化酶磷酸酶的三种形式。 The partially purified A3/A6 phosphopeptide phosphatases were insensitive to Ca2+, calmodulin and inhibitor-1, and dephosphorylated A3 preferentially compared with A6. A latent form of microsomal ATP,Mg2+-dependent phosphorylase phosphatase was stimulated 10-fold by trypsinisation, but did not dephosphorylate phosphopeptides A3 and A6. The results show that high-Mr forms of polycation-stimulated phosphatases are the only enzymes in human T leukaemia cell microsomes which dephosphorylate gamma chain phosphopeptides. The data point to an important role for polycation-stimulated phosphatases in regulating the phosphorylation state, and so function(s), of the CD3 antigen.