Hsp90-specific抑制剂geldanamycin选择性地破坏kinase-mediated早期信号事件激活。

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Schnaider T,索莫吉J, Csermely P, Szamel M

Hsp90-specific抑制剂geldanamycin选择性地破坏kinase-mediated早期信号事件激活。

细胞压力陪伴。2000年1月;5 (1):52 - 61。

PubMed ID

10701840 (在PubMed

]

文摘

90 kda热休克蛋白(一半)是最丰富的分子伴侣蛋白的真核细胞。其女伴功能在折叠的蛋白质似乎限制蛋白质的一个子集包括信号转导途径的主要组件(如核激素受体、转录因子和蛋白激酶)。不当这些蛋白质的功能可以被选择性地破坏他们的复合物诱导一半使用benzoquinonoid ansamycin geldanamycin。在这项研究中,我们证明geldanamycin治疗2分泌白介素(IL)小块,- 2受体表达,刺激淋巴细胞的增殖。此外,geldanamycin减少的数量和磷酸化Lck Raf-1激酶和防止激活的细胞外信号调节激酶(ERK) 2激酶。Geldanamycin也破坏核转录因子的激活的t细胞受体介导激活t细胞(NF-AT)。然而geldanamycin治疗,不影响溶血磷脂酰基转移酶的激活,这是一个质膜酶耦合后的t细胞受体t细胞刺激。通过展示的选择性抑制kinase-related geldanamycin早期的反应,我们的研究结果强调了大量Hsp90-kinase复合物在t细胞活化中的作用。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
利福	热休克蛋白HSP 90 -α	蛋白质	人类	没有	其他/未知	细节