特定的外源蛋白质和肽底物磷酸化人类巨细胞病毒UL97蛋白激酶。P + 5的位置的重要性。
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门敏MC,他下午Krosky Z,科恩DM
特定的外源蛋白质和肽底物磷酸化人类巨细胞病毒UL97蛋白激酶。P + 5的位置的重要性。
生物化学杂志。2002年8月16日;277 (33):29593 - 9。Epub 2002年6月4。
- PubMed ID
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12048183 (在PubMed]
- 文摘
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人类巨细胞病毒UL97是一个不寻常的蛋白激酶,可以使磷酸化核苷类似物更昔洛韦,但其特异性等外源性蛋白质基质仍然未知。我们发现纯化,谷胱甘肽S-transferase-UL97重组融合蛋白可以使组蛋白磷酸化H2B。磷酸化被替换的谷氨酰胺废除守恒的赖氨酸在子域二世和被一个新的抗病毒药物,maribavir。序列和质谱分析纯化(32)P-labeled胰蛋白酶的肽的H2B透露,磷酸化的网站,为了的程度上,Ser-38, ser - 87, Ser-6, ser - 112和ser - 124。包含这些网站的磷酸化合成肽,分析使用一个新的,嵌合凝胶系统,与他们在H2B的磷酸化。磷酸化的Ser-38肽UL97发生在Ser-38 maribavir特别敏感,而由cAMP-dependent蛋白激酶的磷酸化肽Ser-36发生。磷酸化的程度是最大的肽含有一个参数或赖氨酸残留5位置从Ser下游(P + 5)。替换和阿拉巴马州在这个职位基本上取消了活动。这些结果识别外源蛋白质和肽UL97基质,揭示了一个不同寻常的依赖P + 5的位置,并且可能助长新发现的抑制剂UL97和人类巨细胞病毒的复制。