体外培养成纤维细胞结合和内化125i - 2-巨球蛋白。

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迪克森RB，威灵厄姆MC，帕斯坦I

体外培养成纤维细胞结合和内化125i - 2-巨球蛋白。

中国生物化学杂志，1981年4月10日;

PubMed ID

6162847 (PubMed视图

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摘要

在培养成纤维细胞中研究了125i标记的α 2-巨球蛋白(125i - 2M)的结合和内化。在细胞表面检测到两类结合位点。一类对应于前面描述的高亲和力和低容量站点。另一类结合位点可能介导高生理血125i - 2M水平的摄取，以前没有描述过。在0℃时，这种低亲和力类的饱和浓度约为1,000微克/毫升，容量约为600,000个位点/细胞。低亲和类占绝大多数的细胞受体α 2M。采用胃蛋白酶在pH值为4的测定方法来区分表面结合的和内化的125i - 2M。在37℃时，细胞摄取125i - 2M的成分饱和在200至1000微克/毫升之间，该成分的内化速率约为1,700,000分子/细胞/小时。细胞在37℃摄取125I-alpha 2M时需要1 mM Ca2+，在0℃与125I-alpha 2M的低亲和力和高亲和力结合位点结合时也需要Ca2+。转谷氨酰胺酶抑制剂杆菌肽、单丹素和n -苄基羟羧基-5-重氮-4-氧诺缬氨酸副硝基苯酯均在37℃时抑制125i - 2M的细胞内化。这三种化合物均选择性地将125i - 2M结合降低到高亲和力， low capacity component at 0 degrees C. Based on the current binding studies and previous studies using electron microscopy which showed that bacitracin and other transglutaminase inhibitors block clustering of alpha 2M-receptor complexes in coated pits, we suggest that the inhibitors block the accumulation of occupied lower affinity alpha 2M receptors in coated pits where they acquire a higher apparent affinity.

引用本文的药物库数据

药物靶点

药物	目标	种类	生物	药理作用	行动
杆菌肽	Alpha-2-macroglobulin	蛋白质	人类	未知的	抑制剂	细节