N端氨基酸序列和选择胰蛋白酶的活性亚基的肽人血浆羧肽酶N:比较与其他羧肽酶。
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班纳特Skidgel RA, CD,先令JW,谭FL, Weerasinghe DK,鄂尔多斯
N端氨基酸序列和选择胰蛋白酶的活性亚基的肽人血浆羧肽酶N:比较与其他羧肽酶。
生物化学Biophys Res Commun。1988年8月15日,154 (3):1323 - 9。
- PubMed ID
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3408501 (在PubMed]
- 文摘
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人血浆羧肽酶N是纯化同质性及其活跃的和不活跃的子单元分离。通过引入一种新颖的技术,这两种形式的活动单元(= 55000先生和奥= 48000)被孤立。氨基端测序人类羧肽酶的活性亚基N显示显著的同源性与牛羧肽酶的氨基端序列H身份(43%)和(在较小程度上的羧肽酶a(29%身份)或羧肽酶B(18%的身份)。羧肽酶的活性亚基与胰蛋白酶水解N和4的胰蛋白酶的肽是由高效液相色谱分离和测序。四肽的序列同源(39 - 64%身份)地区的羧肽酶H对应中间(残留148 - 175)和c端部分(残留321 - 408)。这些地区基本上没有同源性与羧肽酶A或b。这些数据表明羧肽酶H和羧肽酶的活性亚基N可能已经从一个共同祖先分化基因。