晶体结构的人类羧肽酶N (kininase I)催化领域。
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凯尔C, Maskos K,比M, Hoopes JT, Huber R,谭F, Deddish PA,鄂尔多斯如Skidgel RA,预示W
晶体结构的人类羧肽酶N (kininase I)催化领域。
J杂志。2007年2月16日,366 (2):504 - 16。Epub 2006年11月11日。
- PubMed ID
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17157876 (在PubMed]
- 文摘
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人类羧肽酶N (CPN),尼泊尔共产党/ E亚科的一员的“监管”metallo-carboxypeptidases,是肝脏的细胞外糖蛋白合成和分泌进入血液,在那里它控制的活动作用于血管的肽激素,生长因子和细胞因子通过专门删除c端基本的残留物。通常,尼泊尔共产党在血浆循环hetero-tetramer组成的两个83 kDa (CPN2)域在48至55 kDa催化(CPN1)域。我们有准备和结晶的重组人类CPN1 c端截断催化领域,并已经确定和细化其2.1的晶体结构。结构分析表明,CPN1 pear-like形状,残319 n端组成的催化域和一个毗连,圆柱形状的残79 c端beta-sandwich转体基因(TT)领域,更像是比CPM CPD-2。这样的尼共/ E其他成员,两个表面活性位点周围的环槽限制催化中心,提供了一个解释为什么一些较大的蛋白质羧肽酶抑制剂不抑制尼泊尔共产党。建模的Pro-Phe-Arg c端结束自然基质血管舒缓激肽的活性部位显示S1 CPN1可能更好地适应P1的口袋比Arg赖氨酸残留物,在协议与尼共的偏爱切割c端赖氨酸残留物。三刺残留在远端边缘TT CPN1 O-linked n -乙酰氨基葡萄糖糖;相当于网站membrane-anchored CPM被基本的残留可能参与膜的相互作用。在四聚物的尼共,每个CPN1亚基可能与中央富亮氨酸重复串联的同源CPN2单元通过一个独特的疏水表面催化domain-TT界面补丁包,暴露了两个活动中心。