缓激肽B2受体体内磷酸化位点的确定及其作用受体功能。
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Blaukat, Pizard,布莱特,Wernstedt C, Alhenc-Gelas F, muller - esterl W, Dikic我
缓激肽B2受体体内磷酸化位点的确定及其作用受体功能。
J生物化学杂志。2001年11月2;276 (44):40431 - 40。Epub 2001年8月21日。
- PubMed ID
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11517230 (在PubMed]
- 文摘
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可逆磷酸化在G protein-coupled受体信号传导中扮演重要角色,脱敏,和内吞作用,但体内的精确位置和作用对大多数受体磷酸化网站是未知的。使用代谢32 p标签,此处则测序我们提供一个完整的磷酸化映射人类血管舒缓激肽B2受体在本土的细胞环境。我们确定了三个丝氨酸残基,爵士(339),爵士(346),和爵士(348),在c端尾主要磷酸化网站。本构磷酸化发生在Ser(348),虽然ligand-induced磷酸化在Ser(339)和(346)/爵士(348),可以执行几个G protein-coupled受体激酶。此外,我们发现了一个蛋白激酶C-dependent Ser的磷酸化(346)与基底磷酸化在Ser互斥(348),因此可能涉及微分调节B2受体激活。受体突变体的功能分析表明低磷酸化化学计量学是充分的封存在集群启动受体磷酸化在Ser(346)是必要的脱敏B2 receptor-induced磷脂酶C激活。这是进一步明确支持的减少爵士(346)/爵士(348)磷酸化后观察刺激nondesensitizing B2受体激动剂。集群的微分用法phosphoacceptor网站指向不同的多个激酶控制角色G protein-coupled受体功能。