新角色hPar-1激酶EMK和C-TAK1调节类活动花絮组蛋白去乙酰酶抑制剂的本地化和活动。
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Dequiedt F,马丁·M·冯·布鲁姆J, Vertommen D, Lecomte E,玛丽N,海纳曼氏金融,巴赫曼,Twizere JC,黄MC,骑士MH Piwnica-Worms H, Seufferlein T, Kettmann R
新角色hPar-1激酶EMK和C-TAK1调节类活动花絮组蛋白去乙酰酶抑制剂的本地化和活动。
摩尔细胞杂志。2006年10月,26 (19):7086 - 102。
- PubMed ID
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16980613 (在PubMed]
- 文摘
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类活动花絮组蛋白去乙酰酶抑制剂(hdac)被发现在细胞质和细胞核,抑制基因参与几个主要发展项目。针对特定的信号,阶级的镇压活动花絮hdac是中和通过在多个氨基端丝氨酸残基磷酸化14-3-3-mediated核排斥。在这里,我们表明,类活动花絮hdac遭受signal-independent核出口,依靠他们的本构磷酸化。我们确定EMK C-TAK1,微管的两个成员affinity-regulating激酶(马克)/ Par-1家庭,这个过程的监管机构。我们进一步表明,EMK和C-TAK1使磷酸化类活动花絮hdac在14-3-3多个结合位点和改变他们的亚细胞定位和压抑的功能。使用HDAC7作为范例,我们扩展这些发现证明signal-independent磷酸化的氨基端丝氨酸残基的马克/ Par-1激酶,即。Ser155是可敬的前提条件,磷酸化附近的14-3-3网站,Ser181。我们建议这个多点分层由多种激酶磷酸化允许复杂的监管类活动花絮hdac函数。