抗生素的结构调查和卡那霉素nucleotidyltransferase磷酸腺苷网站。
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本宁皮德森LC,毫米,霍尔顿嗯
抗生素的结构调查和卡那霉素nucleotidyltransferase磷酸腺苷网站。
生物化学。1995年10月17日,34 (41):13305 - 11。
- PubMed ID
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7577914 (在PubMed]
- 文摘
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卡那霉素nucleotidyltransferase (KNTase)是一个plasmid-coded酶负责某些类型的细菌耐氨基糖甙类。酶失活各种抗生素的核苷一磷酸组传递ATP的4羟基组的药物。详细了解蛋白和基质之间的相互作用可能导致氨基糖甙类的设计更容易受到细菌失活。在这里,我们描述的结构KNTase包裹着nonhydrolyzable核苷酸模拟AMPCPP和卡那霉素。晶体用于调查从聚(乙二醇)解决方案,属于空间群P2(1) 2(1) 2(1)的单胞尺寸= 57.3,b = 102.2 a, c = 101.8,一个二聚体的不对称单元。2.5最小二乘优化模型的分辨率降低了晶体R因子为16.8%。绑定口袋核苷酸和抗生素广泛暴露在溶剂和氨基酸残基组成的二聚体由两个亚基。有一些特定的蛋白质之间的相互作用和腺嘌呤核苷酸的环;而AMPCPP分子是由广泛的氢键锁定位置之间的α-,β-,gamma-phosphates和蛋白质侧链。在某种程度上,这或许可以解释观察到的酶可以利用其它核苷酸三磷酸鸟苷和UTP等。 The 4'-hydroxyl group of the antibiotic is approximately 5 A from the alpha-phosphorus of the nucleotide and is in the proper orientation for a single in-line displacement attack at the phosphorus.(ABSTRACT TRUNCATED AT 250 WORDS)