Z-disc蛋白质myotilin FATZ-1相互作用和连接到肌纤维膜通过阳性细丝蛋白。
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Gontier Y, Taivainen Fontao L, Sonnenberg镇上,van der传单,Carpen O,福克纳G, Borradori L
Z-disc蛋白质myotilin FATZ-1相互作用和连接到肌纤维膜通过阳性细丝蛋白。
J细胞科学。2005年8月15日,118 (Pt 16): 3739 - 49。Epub 2005 8月2。
- PubMed ID
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16076904 (在PubMed]
- 文摘
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Myotilin和calsarcin家人FATZ-1(也称为calsarcin-2或myozenin-1)最近发现sarcomeric蛋白质参与的组装和稳定Z-discs骨骼肌。myotilin在骨骼肌的重要作用是由观察证明,某些形式的肌纤维肌病和肢带肌萎缩症是由人类myotilin基因的突变引起的。这里显示转染,生化和/或酵母2台混合动力分析:(1)myotilin能够与FATZ-1, N - c端地区或c端截断myotilin取消绑定;(2)myotilin也可以与另一个calsarcin成员交互,FATZ-2 (calsarcin-1 myozenin-2);(3)myotilin FATZ-1绑定不仅包含Ig filamin-C c端区域的重复19日~ 24日,还另外两个细丝蛋白,filamin-A filamin-B,以及新发现的filamin-Bvar-1variant;(4)绑定myotilin filamin-C涉及结合位点的氨基端区域,而FATZ-1同事通过序列与filamin-C内或其N - c端;最后,(5)的c端地区filamin-C filamin-B和filamin-Bvar-1等显示绑定活动beta1A整合素亚单位。我们的发现进一步解剖Z-disc内的分子相互作用,至关重要的组织,并提供证据,小说之间的联系Z-disc蛋白质和肌纤维膜通过细丝蛋白和beta1整合蛋白。这些数据揭示的复杂组织Z-disc理解肌营养不良是高度相关的。