pbpA基因的核苷酸序列和推导的氨基酸序列的特征的penicillin-binding大肠杆菌的蛋白质2 K12的。
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Matsuzawa H Asoh年代,Ishino F, Strominger杰,研究员合作Matsuhashi M T
pbpA基因的核苷酸序列和推导的氨基酸序列的特征的penicillin-binding大肠杆菌的蛋白质2 K12的。
欧元。1986 10月15日,160 (2):231 - 8。
- PubMed ID
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3533535 (在PubMed]
- 文摘
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我们已经确定pbpA基因的核苷酸序列编码penicillin-binding大肠杆菌的蛋白质(PBP) 2。PBP 2的编码区1899个碱基对长度和之前是可能的启动子序列和两个开放阅读框架。PBP 2的主要结构,推导出的核苷酸序列,由633个氨基酸残基。计算相对分子质量为70867。推导出序列同意NH2-terminal PBP序列2纯化膜,表明PBP 2没有信号肽。水疗法概要文件建议NH2-terminal疏水区域(一段25非离子氨基酸)可能在细胞质膜锚PBP 2作为ectoprotein。有9个氨基酸序列的同源片段PBP 2与PBP相比3的大肠杆菌。PBP 2的活性部位丝氨酸残渣被预测ser - 330。在这个假定的活性部位丝氨酸残基被发现Ser-Xaa-Xaa-Lys的保守序列,已经识别出所有其他的大肠杆菌是迄今为止研究(是1 A、1 b, 3, 5, 6)和类和类C beta-lactamases。在higher-molecular-mass是1 a、1 b、2和3,Ser-Xaa-Xaa-Lys-Pro是守恒的。 In the putative peptidoglycan transpeptidase domain there were six amino acid residues, which are common only in the PBPs of higher molecular mass.