识别的penicillin-binding大肠杆菌的第2 penicillin-binding蛋白质的活性部位。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Takasuga,足立H, Ishino F, Matsuhashi M,太T, Matsuzawa H
识别的penicillin-binding大肠杆菌的第2 penicillin-binding蛋白质的活性部位。
,1988年11月,104 (5):822 - 6。
- PubMed ID
-
3148617 (在PubMed]
- 文摘
-
我们确定penicillin-binding蛋白的活性位点(PBP) 2的大肠杆菌。一种水溶性PBP 2,它是由定点诱变,被亲和色谱法纯化,用dansyl-penicillin标记,然后结合蛋白酶消化。标记的氨基酸组成糜蛋白酶的纯化肽与HPLC测定氨基酸序列,Ala-Thr-Gln-Gly-Val-Tyr-Pro-Pro-Ala-Ser330-Thr-Val-Lys-Pro (PBP 2残留321 - 334),推导了从pbpA基因的核苷酸序列编码PBP 2。这个氨基酸序列测序验证了包含标记的标记胰蛋白酶的肽糜蛋白酶的肽。突变PBP 2 (thiol-PBP 2),由定点诱变与半胱氨酸取代Ser330,缺乏penicillin-binding活动。这些发现提供了证据,Ser330附近的主要结构的中间PBP 2 penicillin-binding活性部位残留,如前面预测的基础上的序列同源性。在这个活跃的网站,观察Ser-Xaa-Xaa-Lys序列,这是守恒的大肠杆菌的活性位点区域是迄今为止研究,类和类C beta-lactamases, D-Ala羧肽酶。PBP 2的COOH-terminal氨基酸被确认为His633。