人类肠脂肪酸结合蛋白的解决方案结构:对配体入口和出口的影响。
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张F,鲁克C -拜尔LJ Sacchettini JC,汉密尔顿农协
人类肠脂肪酸结合蛋白的解决方案结构:对配体入口和出口的影响。
J Biomol NMR。1997年4月,9 (3):213 - 28。
- PubMed ID
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9204553 (在PubMed]
- 文摘
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人类肠脂肪酸结合蛋白(I-FABP)是一个小(131个氨基酸)蛋白质结合饮食长链脂肪酸在肠上皮细胞的胞质。最近,丙氨酸,苏氨酸替代在I-FABP位置54已经识别出影响脂肪酸绑定和运输,并伴有胰岛素抵抗的发展几个人口包括美籍墨西哥人和皮马印第安人。调查的分子基础I-FABP的绑定属性,3 d解决方案的结构更常见的人类I-FABP (Ala54)研究了多维核磁共振光谱学。重组I-FABP表达于大肠杆菌的存在和没有15 n-enriched媒体。的顺序作业non-delipidated I-FABP完成通过使用2 d核光谱(舒适,TOCSY和NOESY)和3 d杂环的光谱(NOESY-HMQC和TOCSY-HMQC)。人类I-FABP三级结构的计算通过使用距离几何项目戴安娜基于2519距离约束从核磁共振数据获得。后续能量最小化是由使用程序SYBYL距离约束的存在。人类I-FABP由10的构象反平行的beta-strands形成两个近正交β折叠的五股,和两个短的阿尔法螺旋连接beta-strands A和b蛋白的内部由两个β褶板之间的水腔。人类的核磁共振的解决方案结构I-FABP类似于老鼠I-FABP的晶体结构。核磁共振结果显示显著的构象变化假定某些主干部分的门户地区出入境脂肪酸的配体。