晶体结构的Ca2 +无S100A2 1.6 a分辨率。
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科赫M, Diez J,弗里茨·G
晶体结构的Ca2 +无S100A2 1.6 a分辨率。
J杂志。2008年5月9日,378 (4):933 - 42。doi: 10.1016 / j.jmb.2008.03.019。Epub 2008年3月19日。
- PubMed ID
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18394645 (在PubMed]
- 文摘
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S100A2是一个英孚,其中包括了Ca(2 +)绑定蛋白S100蛋白家族。蛋白质是本地化的只在细胞核和参与细胞周期调控。它吸引了最感兴趣的函数作为一个肿瘤抑制通过p53交互。我们确定的晶体结构homodimeric S100A2在Ca(2 +)为1.6 a分辨率无状态。结构显示单元A和B之间的结构性差异,特别是在构象的循环连接N - c端EF手和代表一个约束性目标网站的一部分S100蛋白。氢键网络的分析和分子动力学计算表明,其中一个观察构象更加稳定。结构揭示了Na(+)绑定到每个n端EF手两个单元的协调由骨干羰基氧原子和水分子。与Ca(2 +)的结构无S100A3 S100A6表明,钠(+)可能占领S100-specific EF手在Ca(2 +)无状态。