1.7人类alpha-lactalbumin晶体结构解析。
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Acharya KR,任JS斯图亚特·迪菲利普斯,Fenna再保险
1.7人类alpha-lactalbumin晶体结构解析。
J杂志。1991年9月20日,221 (2):571 - 81。
- PubMed ID
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1920433 (在PubMed]
- 文摘
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三维x射线结构人类alpha-lactalbumin,牛奶的一个重要组成部分,已经确定为1.7 (0.17 nm)决议通过分子置换的方法,使用的精致结构狒狒alpha-lactalbumin模型结构。两种蛋白质的氨基酸序列有90%以上身份和结晶在同一斜方晶系的空间群,P2 (1) 2 (1) 2。使用模拟退火的晶体结构的细化方法,导致晶体r因子为0.209 11373年观察到的反射(F大于或等于2σ(F)) 8和1.7之间解决。模型包括983个蛋白质原子、90溶剂原子和钙离子。在最后的模型中,理想的均方根偏差为0.013共价键键角的距离和2.9度。人类和狒狒alpha-lactalbumin结构的叠加产生一个0.67的均方根差123结构等效Cα原子。在人类alpha-lactalbumin C终点站是灵活的分子。alpha-lactalbumins之间惊人的结构相似性和c -型溶菌酶强调同源蛋白质的进化这两个类之间的关系。