Alloreactivity不同同源和同种异体pMHC-I复合物之间高度集中的结果,peptide-dependent结构模仿。
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JJ Archbold JK,麦克唐纳佤邦,英里,布伦南RM, Kjer-Nielsen L,竟敢管J,老洞穴,Rossjohn J
Alloreactivity不同同源和同种异体pMHC-I复合物之间高度集中的结果,peptide-dependent结构模仿。
J生物化学杂志。2006年11月10日;281 (45):34324 - 32。Epub 2006年9月8日。
- PubMed ID
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16963442 (在PubMed]
- 文摘
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我们对T细胞的分子机制的理解alloreactivity仍受限于缺乏系统的T细胞受体紧密相联的,同源配体是已知的。在这里,我们提供的证据表明,一个alloreactive T细胞受体与类似的结构区域的同源配体相互作用,HLA-B * 0801 (FLRGRAYGL),为同种异体的配体,HLA-B * 3501 (KPIVVLHGY)。二进制peptide-major组织相容性复合物的晶体结构显示显著差异重链的构象以及肽。然而,这两种抗原表位拥有著名solvent-exposed芳香残留在位置7两侧小甘氨酸位置8肽的行列式。此外,地区之间的紧密结构同源性的重链HLA B8和HLA B35恰逢地区曾被卷入“热点”的T细胞受体识别。这个人类T细胞受体的贪欲也比较紧密相联的,同源配体,符合T细胞受体结合的模式类似的复合物。集体,高度集中的结构模仿在不同结构背景下观察alloreactivity在这个系统提供了一个基础。这大支撑有限的固有的T细胞退化成熟T细胞曲目必须应对一个巨大的微生物抗原的多样性。