扩展x射线吸收精细结构研究耦合双核的铜酪氨酸酶的活性部位粗糙脉孢菌。

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利GL,权力L,温克勒M,所罗门EI,我们针对K,斯皮罗TG

扩展x射线吸收精细结构研究耦合双核的铜酪氨酸酶的活性部位粗糙脉孢菌。

Biochim Biophys学报。1984年7月31日,788 (2):155 - 61。

PubMed ID
6234942 (在PubMed
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文摘

铜K-edge x光吸收光谱被记录从粗糙脉孢菌酶酪氨酸酶,在脱氧、休息(met-aquo)和inhibitor-bound (met-mimosine)形式。的K-edges适当的与氧met-hemocyanin,并确认CuII的存在。禁止1——3 d 1-mimosine-bound酶过渡是明显更强,这意味着一些正方铜的变形协调小组抑制剂具有约束力。扩展的精细结构(EXAFS)分析了K-edge之外。第一壳散射是一致的存在两个N -和两个O-ligand原子,在2.0和1.9,所有三种形式的酶;没有证据表明重原子散射的外壳。在类似的血蓝蛋白衍生品,外壳从遥远的原子散射有贡献的咪唑配体,以及从一个原子散射,在3.4 - -3.6。oxy-tyrosinase额外的散射体是明确一个重原子(铜),尽管大Debye-Waller因素表明少刚性比oxy-hemocyanin双核的网站。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点
药物 目标 生物 药理作用 行动
Mimosine 酪氨酸酶 蛋白质 人类
未知的
抑制剂
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