二氨基吖啶绑定在血纤维蛋白肽槽附近人类alpha-thrombin的催化部位。
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特种SA芬顿JW 2日
二氨基吖啶绑定在血纤维蛋白肽槽附近人类alpha-thrombin的催化部位。
生物化学。1984年4月10;23(8):1818 - 23所示。
- PubMed ID
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6722124 (在PubMed]
- 文摘
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人工高fibrinogen-clotting alpha-thrombin活动结合原黄素在一个特定的网站(n = 0.996网站/ alpha-thrombin, Kd = 22.0 microM)与相同的亲和力牛酶(Kd = 22 + / - 3与24 + / - 3 microM,分别在pH值为7.4,大约23摄氏度)。这人类酶进一步显示无显著差异的能力结合的染料广泛氯化钠浓度范围(0.15 - 3 microM),及其水解Bz-Arg-OEt抑制了染料在一个简单的竞争方式(Ki = 30 + / - 3 microM)。转换由控制人类的α- gamma-thrombin胰蛋白酶的消化基本上摧毁了凝血活性没有明显改变合成底物活动,造成只有约2倍减少原黄素绑定。化学改性约四色氨酸或大约4酪氨酸酶也引发了类似的微分凝血与合成底物活动的损失和减少大约5 -二氨基吖啶绑定和大约10倍,分别。失活的酶结合的催化丝氨酸(ser - 195,胰凝乳蛋白酶编号)MeSO2 - f, PhMeSO2 - f,或i - Pr2P - f约束力下降约4 - 26 - 55,后分别增加共轭的大小和位阻属性组。结合催化的组氨酸(His-57) Tos-Lys-CH2-Cl降低绑定仅约10倍,暗示部分位移的染料。这样的局部位移似乎发生在稍微更大程度上的共轭大挂式网站亲和标记试剂,而共价连接fibrino-peptide槽内的酶催化部位远端。(抽象截断在250字)