显示可能的翻译后的二硫化物键形成β褶板域人溶菌酶。
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Kanaya E,石原K, Tsunasawa年代,Nokihara K,菊池M
显示可能的翻译后的二硫化物键形成β褶板域人溶菌酶。
j . 1993 292年6月1;(Pt 2): 469 - 76。
- PubMed ID
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8503881 (在PubMed]
- 文摘
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溶菌酶有两种截然不同的折叠领域,而且在大多数分子α螺旋域折叠车比β褶板域体外(雷德福、多布森和埃文斯自然(伦敦)358 (1992),302 - 307]。为了研究之间的关系的形成二硫化物债券和体内蛋白质折叠,我们进行了半胱氨酸扫描诱变转移位置的二硫化物债券在α螺旋和β褶板域人溶菌酶。在β褶板域的构建突变体(9和13个α螺旋域),突变L79CC81A,列伊的81 - 79和半胱氨酸-β褶板域分别被半胱氨酸和阿拉巴马州,由酵母分泌。突变体的其余部分保留在不溶性的细胞,可能因为折叠的失败。两个alpha-carbons位置之间的距离79年和95年在野生型蛋白是太远形成二硫键,但主要结构的分析表明,L79CC81A的重要组成部分与非分泌二硫化物键Cys79-Cys95和两个免费的半胱氨酸残基在65年和77年在β褶板域位置。这些结果表明,人类β褶板域的溶菌酶可以容忍二硫化物债券的转移位置,和非折叠体内突变多肽链的折叠。免费的残留半胱氨酸- 65和半胱氨酸- 77体外形成二硫化物键被空气氧化,产生两个同分异构体。根据我们之前的结果,本研究建议的形成Cys6-Cys128体内的第一步是正确的人类溶菌酶的折叠,你和二硫化物债券β褶板域的体内形成的。