变异人溶菌酶的晶体结构与分泌效率增加C77/95A酵母。
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Inaka K, Taniyama Y,菊池M, Morikawa K, Matsushima M
变异人溶菌酶的晶体结构与分泌效率增加C77/95A酵母。
生物化学杂志。1991年7月5日,266 (19):12599 - 603。
- PubMed ID
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2061330 (在PubMed]
- 文摘
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人类溶菌酶的三维结构突变,C77/95A,残留Cys77和Cys95取而代之的是丙氨酸,决心为1.8 a分辨率x射线晶体学。这突变蛋白的属性特征对其热稳定性和分泌效率在酵母表达系统。C77/95A的整体三维结构被发现本质上是人类与野生型的溶菌酶,虽然坐标被超过0.5和热转移因子的主链原子附近的残留增加77。这个突变体的热稳定性下降之前已经解释为打开状态的熵的增加。此外,包装产生的缺陷(腔)的二硫键中检测出C77/95A的三维结构。这个洞也可以减少蛋白质的稳定性的一个原因,因为自由能的折叠态有望增加。分泌效率不能增加主要是由于三维结构,但可能是相关的蛋白分泌途径的一些事件。其中一个可能性可能涉及分子在二级或三级结构缺乏灵活性的一个二硫键。