组织表达的多样性、衬底绑定和自洽场复杂形成凝集素家族的泛素连接酶。
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格伦•KA纳尔逊射频,温家宝嗯,打伤AJ,保尔森霍奇金淋巴瘤
组织表达的多样性、衬底绑定和自洽场复杂形成凝集素家族的泛素连接酶。
J生物化学杂志。2008年5月9日,283 (19):12717 - 29。doi: 10.1074 / jbc.M709508200。Epub 2008年1月18日。
- PubMed ID
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18203720 (在PubMed]
- 文摘
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翻译修饰的蛋白质调节许多细胞过程。一些修改,包括N-linked糖基化,服务于多个函数。例如,附件N-linked聚糖新生蛋白质在内质网促进适当的折叠,而保留高甘露聚糖错误折叠糖蛋白作为信号retrotranslocation和ubiquitin-mediated蛋白酶体降解。我们检查只有家庭的泛素连接酶的底物特异性糖蛋白亚基认为目标附加聚糖。FBA五个蛋白质组成这个家庭(FBXO2, FBXO6, FBXO17、FBXO27 FBXO44)包含一个守恒G调节衬底绑定的域名。使用各种互补的方法,包括多糖数组,我们表明,每个家庭成员都有不同的特异性糖基化的基质。FBA家族集体,盒蛋白质绑定高甘露糖和硫酸糖蛋白,与一个功能性蛋白质,FBX044,没有绑定任何聚糖检测阵列上。定点诱变两种芳香族氨基酸在G领域证明了疏水口袋由这些氨基酸多糖高亲和力绑定是必要的。所有功能性蛋白质的共沉淀组件规范自洽场复杂的(Skp1、Cullin1和Rbx1),而很少Cullin1 FBXO2绑定,这表明可能存在FBXO2主要与Skp1异质二聚体。使用subunit-specific抗体,我们进一步证明显著差异的组织分布和发育的表情。 These differences in substrate recognition, SCF complex formation, and tissue distribution suggest that FBA proteins play diverse roles in glycoprotein quality control.