洞察自洽场泛素连接酶的结构Skp1-Skp2复杂。
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舒尔曼英航,卡里诺AC, Jeffrey PD Bowen Z,这两名呃,Finnin女士,埃里奇那本怀特SJ,哈珀JW, Pagano M, Pavletich NP
洞察自洽场泛素连接酶的结构Skp1-Skp2复杂。
自然。2000年11月16日,408 (6810):381 - 6。
- PubMed ID
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11099048 (在PubMed]
- 文摘
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盒蛋白是一个大家庭的成员,调节细胞周期、免疫反应、信号级联和发展项目的目标蛋白,细胞周期蛋白,如细胞周期蛋白依赖性激酶抑制剂,IkappaBalpha和β-连环蛋白泛素化(参了1 - 3)。盒蛋白质substrate-recognition组件的自洽场(Skp1-Cullin-F-box蛋白质)ubiquitin-protein连接。他们结合自洽场常数催化核心通过盒图案与Skp1交互、和他们通过变量绑定基质蛋白质相互作用域。盒蛋白的大量被认为允许泛素化众多,不同的基质。大多数生物有几个Skp1家庭成员,但这些功能Skp1同系物和规则的识别不同盒和Skp1蛋白质仍然未知。在这里,我们描述了人类盒Skp2蛋白的晶体结构绑定到Skp1。Skp1新兵通过双方的接口盒蛋白涉及盒和substrate-recognition域。结构提出了一个可能性,不同Skp1家庭成员进化函数盒蛋白质的不同子集,并建议盒蛋白不仅可以招募基质,但也可能位置优化的泛素化反应。