β - trcp1 - skp1 - β -连环蛋白复合物的结构:破坏基元结合和SCF(β - trcp1)泛素连接酶的赖氨酸特异性。
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吴刚，徐刚，Schulman BA, Jeffrey PD, Harper JW, Pavletich NP
β - trcp1 - skp1 - β -连环蛋白复合物的结构:破坏基元结合和SCF(β - trcp1)泛素连接酶的赖氨酸特异性。
Mol Cell, 2003 6;11(6):1445-56。
- PubMed ID
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12820959 (PubMed视图］
- 摘要
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SCF泛素连接酶在不同的细胞过程中催化蛋白质泛素化。scf通过可互换的F盒蛋白亚基与底物结合，>70人F盒蛋白允许广泛的底物识别。F盒蛋白β - trcp1识别双磷酸化的DpSGphiXpS破坏motif，存在于β -连环蛋白和IkappaB中，并指导SCF(β - trcp1)在特定的赖氨酸上泛素化这些蛋白。β - trcp1 - skp1 - β -连环蛋白复合物的3.0 A结构揭示了β - trcp1 WD40结构域识别底物的基础。该结构与之前的SCF(Skp2)结构一起，形成了SCF通过增加E2活性位点底物赖氨酸有效浓度催化泛素化的模型。该模型预测赖氨酸破坏基序间距是泛素化效率的决定因素，通过测量突变β -连环蛋白肽的泛素化率证实了这一预测，巩固了模型，也为赖氨酸选择提供了机制基础。