结构性基础选择糖化基质的自洽场(Fbs1)泛素连接酶。
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水岛T,吉田Y, Kumanomidou T,长谷川Y,铃木,Yamane T,田中K
结构性基础选择糖化基质的自洽场(Fbs1)泛素连接酶。
《美国国家科学院刊a . 2007 4月3;104 (14):5777 - 81。Epub 2007年3月26日。
- PubMed ID
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17389369 (在PubMed]
- 文摘
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泛素连接酶复杂的自洽场(Fbs1),导致泛素化的糖蛋白,参与内质的reticulum-associated降解途径。在自洽场泛素连接酶,多样化盒授予底物特异性的蛋白质。Fbs1 / Fbx2盒蛋白家族的一员,认识到high-mannose低聚糖。阐明自洽场的结构基础(Fbs1)函数,我们确定Skp1-Fbs1复杂的晶体结构和sugar-binding域(作为)Fbs1-glycoprotein复杂。机械模型表示的结构似乎是守恒的自洽场中泛素连接酶。SBD-glycoprotein复杂的结构表明,作为主要识别人(3)GlcNAc(2),从而解释酶的广泛活动对各种糖蛋白。比较两个Skp1-Fbs1复杂的晶体结构揭示了相对运动之间的链接器段盒作为域,这可能构成复杂的识别不同受体的能力对泛素化赖氨酸残留物。