识别的脂肪细胞酸性磷酸酶作为PAO-sensitive酪氨酰磷酸酶。
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舍客勒你,史密斯AJ,范Etten RL, Bernlohr哒
识别的脂肪细胞酸性磷酸酶作为PAO-sensitive酪氨酰磷酸酶。
蛋白质科学。1992年6月,1(6):710 - 21所示。
- PubMed ID
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1304913 (在PubMed]
- 文摘
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我们有部分纯化的18-kDa细胞质蛋白质3 t3-l1细胞,而脱去磷酸pNPP和磷酸化脂肪细胞脂质结合蛋白(ALBP),并确定它的动能和免疫条件作为酸性磷酸酶(EC 3.1.3.2)。氧化灭活了胞质酸性磷酸酶phenylarsine (PAO) (Kinact = 10 microM),由二硫酚和失活可以逆转,2,3-dimercaptopropanol (Kreact = 23 microM),但不是monothiol 2-mercaptoethanol。克隆人类脂肪细胞酸性磷酸酶透露,两个亚型存在,称为兴隆α和β兴隆(人类脂肪细胞酸性磷酸酶),由一个杰出34-amino酸isoform-specific域。序列分析显示兴隆α和β兴隆份额74%和90%的身份与牛肝酸性磷酸酶、身份与同功酶分别和99%的人类红细胞酸性磷酸酶但没有序列相似蛋白酪氨酸磷酸酶(EC 3.1.3.48)。兴隆β克隆到大肠杆菌表达,作为谷胱甘肽S-transferase融合蛋白纯化。重组兴隆β被证明脱去磷酸pNPP phosphoALBP和钒酸被PAO和被灭活(Ki = 17 microM)。这些结果描述脂肪细胞酸性磷酸酶作为细胞质酶含有构象上附近的半胱氨酸残基的属性表明它可能脱去磷酸酪氨酰磷酸化细胞蛋白质。