γ(1)34.5单纯疱疹病毒1的蛋白质复合物蛋白磷酸酶1α的α亚基脱去磷酸真核翻译起始因子2和排除关闭双链RNA-activated蛋白激酶的蛋白质合成。
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他B, M,总值Roizman B
γ(1)34.5单纯疱疹病毒1的蛋白质复合物蛋白磷酸酶1α的α亚基脱去磷酸真核翻译起始因子2和排除关闭双链RNA-activated蛋白激酶的蛋白质合成。
《美国国家科学院刊S a . 1997年2月4,94 (3):843 - 8。
- PubMed ID
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9023344 (在PubMed]
- 文摘
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在人类细胞感染单纯疱疹病毒1双链依赖rna的蛋白激酶(PKR)被激活但磷酸化的α亚基真核翻译起始因子2 (eIF-2)和蛋白质合成的总关闭只观察到细胞内感染γ(1)z34.5 -突变体。羧基末端64 aa伽马(1)34.5蛋白质同源MyD116相应的域,逮捕和DNA损伤小鼠增长34 (GADD34)蛋白质和基因两个域在感染细胞功能可互换。这个报告显示,(我)的羧基末端MyD116与蛋白磷酸酶1α在酵母、MyD116和γ(1)34.5与蛋白质磷酸酶1α体外;(2)在感染细胞强烈抑制蛋白质合成,冈田酸磷酸酶1抑制剂;和(3)α亚基纯化eIF-2体外磷酸化是专门脱去磷酸S10分数的野生型感染细胞的速度的3000倍mock-infected细胞,而γ的eIF-2alpha-P磷酸酶活动(1)34.5 -病毒感染细胞低于mock-infected细胞。eIF-2alpha-P磷酸酶活动抑制剂2很敏感。eIF-2alpha-P磷酸酶活动相比,提取mock-infected细胞表现出2倍磷酸酶活动(32 p)磷酸化酶比提取受感染的细胞。这些结果表明,在感染细胞,γ(1)34.5与和重定向磷酸酶脱去磷酸eIF-2alpha使持续的蛋白质合成,尽管存在PKR激活。GADD34蛋白在真核细胞可能有类似的功能。拟议的维护机制的蛋白质合成双链RNA的积累不同于描述病毒检查。