核PP1相互作用蛋白质ZAP3(攻击)是一个假定的核苷激酶复合物SAM68,中央情报局,NF110/45, HNRNP-G。
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Ulke-Lemee, Trinkle-Mulcahy L, Chaulk年代,伯恩斯坦NK, Morrice N, Glover M, Lamond AI,运算GB
核PP1相互作用蛋白质ZAP3(攻击)是一个假定的核苷激酶复合物SAM68,中央情报局,NF110/45, HNRNP-G。
Biochim Biophys学报。2007年10月,1774 (10):1339 - 50。Epub 2007年8月15日。
- PubMed ID
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17890166 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白激酶和磷酸酶的目标是他们的角色作为细胞监管机构的基础。一类丝氨酸/苏氨酸蛋白磷酸酶(PP1)是核浓缩,然而很少有核PP1定位单元描述和特征。在这里,我们表明,人类的蛋白质,ZAP3(也称为杀死),局部细胞核,它是表示在所有哺乳动物组织检查,和码头通过RVRW PP1图案位于其高度保守的羧基端。ZAP3复杂的蛋白质组学分析表明,除了绑定PP1 ZAP3复合物与中央情报局(或核受体co-activator 5)和RNA结合蛋白hnRNP-G, SAM68 NF110/45,但失去亲和力SAM68和hnRNP-G内源性核酸消化。生物信息学已经透露,守恒的羧基端直向同源T4和哺乳动物的多核苷酸激酶激酶活性所必需的维护与残留在进化。此外,uridine-cytidine激酶的底物结合口袋(或尿苷激酶)与ZAP3局部序列相似性,表明尿苷或胞嘧啶核苷ZAP3基质。大多数多核苷酸激酶phosphohydrolase域结合他们的激酶结构域。ZAP3,尽管这个领域存在,现在看来退化和功能将通过RVRW PP1对接网站位于域。