SUMOylation的转录体若KAP1由丝氨酸和苏氨酸磷酸酶PP1。

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李X,林HH,陈H,徐X, Shih嗯,安DK

SUMOylation的转录体若KAP1由丝氨酸和苏氨酸磷酸酶PP1。

Sci信号。2010年4月27日,3 (119):ra32。doi: 10.1126 / scisignal.2000781。

PubMed ID
20424263 (在PubMed
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Kruppel-associated盒(带锁)domain-associated蛋白1 (KAP1,也被称为转录中介体factor-1beta (TIF1beta)]是一个无处不在的转录体若,容易受到磷酸化在Ser (824) ataxia-telangiectasia突变(ATM)和修改由小型ubiquitin-like修改(相扑)的蛋白质。在这里,我们发现,而蛋白磷酸酶1α异构体(PP1alpha)直接与KAP1基底条件下,PP1beta与KAP1只针对基因毒性压力。丰富的变化PP1alpha或PP1beta微分对磷酸化的影响和SUMOylation KAP1基底条件下和在DNA双链断裂(双边带)。染色质免疫沉淀反应和re-immunoprecipitation实验表明PP1alpha和PP1beta招募KAP1前后不同动力学诱导DNA双边带,它提供了一个机械基础KAP1磷酸化和SUMOylation状态的切换。PP1beta-dependent SUMOylation KAP1发生的机制,依赖和独立的Ser的磷酸化状态(824)。我们假定一个机制的联合行动PP1alpha PP1beta导致脱磷酸化的KAP1爵士(824)和保证其SUMOylation计数器自动取款机的影响,从而调节KAP1目标基因的转录轻和重的细胞。

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丝氨酸/ threonine-protein磷酸酶PP1-alpha催化亚基 P62136 细节