晶体结构的蛋白质phosphatase-1绑定到nodularin-R tautomycin:一种新型脚手架为基于结构的药物设计的丝氨酸/苏氨酸磷酸酶抑制剂。
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Kelker女士,页面R, Peti W
晶体结构的蛋白质phosphatase-1绑定到nodularin-R tautomycin:一种新型脚手架为基于结构的药物设计的丝氨酸/苏氨酸磷酸酶抑制剂。
J杂志。2009年1月9日,385(1):乳。doi: 10.1016 / j.jmb.2008.10.053。Epub 2008年11月1日。
- PubMed ID
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18992256 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白磷酸酶1发生在所有组织和调节许多途径,从碳水化合物代谢细胞循环发展。许多天然分子毒素调节PP1活动,尽管这个微分调节的确切机制不理解。详细说明这些交互是理解磷酸酶的细胞基础的关键功能和信号通路,但更重要的是,他们可以作为非常具体的疗法的基础,例如对抗癌症。我们报告的晶体结构在复杂与nodularin-R PP1 1.63 1.70和tautomycin决议。PP1: nodularin-R复杂被用来证明我们的效用提高PP1生产技术,生产高活性、可溶性PP1。据说Tautomycin是为数不多的毒素,优先结合PP1 > PP2A。因此,PP1: tautomycin结构是第一个复杂结构与毒素首选PP1特异性。此外,由于tautomycin是一个线性non-peptide-based毒素,我们的报告结构将帮助铅化合物的设计新颖PP1-specific药品。