Spinophilin指导蛋白磷酸酶1特异性阻断底物结合位点。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
拉古萨MJ, Dancheck B, Critton哒,奈恩AC,页面R, Peti W
Spinophilin指导蛋白磷酸酶1特异性阻断底物结合位点。
Nat Struct杂志。2010年4月17日(4):459 - 64。doi: 10.1038 / nsmb.1786。Epub 2010年3月21日。
- PubMed ID
-
20305656 (在PubMed]
- 文摘
-
丝氨酸/苏氨酸蛋白磷酸酶1 (PP1)脱去磷酸数以百计的关键生物目标。PP1 associates和> = 200调控蛋白形成非常具体的全酶。这些调控蛋白目标PP1其细胞内的作用点和'特定底物的酶的特异性。然而,他们如何直接PP1特异性不理解。这里显示spinophilin,一个神经元PP1调节器,是完全非结构化的形式,并结合PP1通过folding-upon-binding机制在一个细长的时尚,阻塞PP1之一的三个假定的底物结合位点在不改变其活性部位。这种模式的绑定是充分spinophilin限制PP1对底物在体外模型的活动而不影响其能够脱去磷酸神经基质,谷氨酸受体1 (GluR1)。因此,我们的工作提供了分子基础spinophilin的能力来决定PP1底物特异性。