ARF蛋白与NCS-1和磷脂酰肌醇-4激酶iii相互作用的特异性、混杂性和定位。

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引用

Haynes LP, Sherwood MW, Dolman NJ, Burgoyne RD

ARF蛋白与NCS-1和磷脂酰肌醇-4激酶iii相互作用的特异性、混杂性和定位。

交通学报。2007年8月;8(8):1080-92。Epub 2007 6月6日。

PubMed ID
17555535 (PubMed视图
摘要

adp核糖化因子(ARF)蛋白参与多种细胞内囊泡转运途径。大多数研究都集中在ARF1或ARF6的功能上,而对其余的ARF亚型知之甚少。尽管哺乳动物ARF蛋白具有高度的序列同一性,但最近的证据表明,它们可能控制细胞内不同的运输步骤。一个尚未解决的问题是ARF家族成员对不同相互作用蛋白的特异性程度。为了研究人ARF蛋白之间潜在的功能差异,我们检测了所有人ARF亚型的定位及其与两种ARF1结合蛋白——神经元钙传感器-1 (NCS-1)和磷脂酰肌醇-4激酶- iiibeta (pi3k beta)的相互作用。荧光蛋白片段互补法显示ARFs 1、3、5和6与NCS-1直接相互作用,但在活HeLa细胞的不同细胞内位置。光漂白实验表明,互补并没有检测到蛋白质相互作用在短时间尺度上的动态变化。在ARFs 1/3和PI4Kbeta之间观察到更具体的相互作用。与这些发现一致的是,ARF1(而不是ARF5或6)增强了PI4Kbeta对调节胞吐的刺激作用,这表明i类arf在PI4Kbeta的调节中具有特定的作用。

引用本文的药物库数据

多肽
的名字 UniProt ID
adp核糖化因子1 P84077 细节
6 . adp核糖化因子 P62330 细节
神经元钙传感器 P62166 细节
磷脂酰肌醇4-激酶β Q9UBF8 细节