结构和分子间相互作用的腔的人类IRE1alpha二聚作用域。
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刘CY,徐Z,考夫曼RJ
结构和分子间相互作用的腔的人类IRE1alpha二聚作用域。
生物化学杂志。2003年5月16日;278 (20):17680 - 7。Epub 2003年3月13日。
- PubMed ID
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12637535 (在PubMed]
- 文摘
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积累的蛋白质在内质网腔的激活信号转导级联的高潮在转录诱导的基因编码自适应功能。这种展开的蛋白质反应的一个近端传感器是蛋白激酶/内切核糖核酸酶IRE1alpha。IRE1alpha是i型跨膜糖蛋白的氨基端腔的域(NLD)感官展开蛋白质的积累。以前我们表明,全国民主联盟形式稳定ligand-independent二硫化二聚体与桥梁。在这份报告中,我们已经确定了负责分子间二硫键的半胱氨酸残基。然而,这种共价相互作用不是二聚和/或所需信号,表明一个神秘的二聚体界面存在于独立的全国民主联盟二硫化共价相互作用。蛋白水解作用有限的全国民主联盟显示特征碎片,都保持相同的n端序列全长民盟。生化和功能使用民盟截断突变体的研究表明,民盟的二聚作用域仅限于守恒的图案的氨基端地区公认的疏水相互作用存在。此外,内质网蛋白肽绑定域名的女伴毕普与氨基地区在全国民主联盟。我们的研究表明,全国民主联盟至少有两个不同类型的交互信号调解二聚作用和功能,即共价相互作用形成二硫键和疏水相互作用,疏水作用是二聚作用的驱动力。