人类triosephosphate异构酶的一级结构。
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Lu HS元点,格里斯RW光碟
人类triosephosphate异构酶的一级结构。
生物化学杂志。1984年10月10日;259 (19):11958 - 68。
- PubMed ID
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6434534 (在PubMed]
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人类胎盘triosephosphate异构酶被孤立的一种改进的过程和恢复最高的具体活动报道。使用这个净化过程,足够数量的酶均获得详细的主要结构的研究。序列分析、酶和羧甲基化,减少受胰蛋白酶和糜蛋白酶的一点。肽混合物的高效液相色谱分离使用辛或alkylphenyl反相柱和三氟乙酸/乙腈梯度洗脱系统。序列分析的完整的酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶的,和溴化氰肽完成使用高灵敏度固相测序过程与4 n, N-dimethylaminoazobenzene-4的异硫氰酸酯或phenylisothiocyanate。人类triosephosphate异构酶的一级结构是由对齐的胰蛋白酶的多肽的分析重叠的糜蛋白酶的肽。酶是由两个相同的多肽链组成的二聚的分子和248个氨基酸残基计算亚基分子量26750道尔顿。比较人类胎盘酶的氨基酸序列与其他物种如兔,鸡,和腔棘鱼的肌肉显示序列同源性相对较高,表明酶的进化是非常保守的。活性部位的氨基酸的口袋和subunit-subunit联系网站展示一些改变。