quinone-binding站点succinate-ubiquinone还原酶的大肠杆菌。Quinone-binding域和氨基酸残基参与醌绑定。
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杨X, Yu L,他于CA D
quinone-binding站点succinate-ubiquinone还原酶的大肠杆菌。Quinone-binding域和氨基酸残基参与醌绑定。
J生物化学杂志。1998年11月27日,273(48):31916 - 23所示。
- PubMed ID
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9822661 (在PubMed]
- 文摘
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当纯化泛醌(Q)耗尽succinate-ubiquinone还原酶大肠杆菌与3-azido-2-methyl-5-methoxy photoaffinity-labeled - [3 h] 6-geranyl-1 4-benzoquinone ([3 h] azido-Q)其次是SDS-polyacrylamide凝胶电泳、放射性SdhC单元中,表明该单元负责泛醌绑定。[3 h] azido-Q-linked肽,保留时间为61.7分钟,通过高效液相色谱的蛋白酶K消化[3 h] azido-Q-labeled SdhC获得标记还原酶制备SDS-polyacrylamide凝胶电泳。的部分n端氨基酸序列肽是NH2-TIRFPITAIASILHRVS,对应于残留17-33。ubiquinone-binding域SdhC拟议的结构模型,构建基于推导出的水疗法阴谋这种蛋白的氨基酸序列,位于氨基端向跨膜螺旋即识别氨基酸残基负责泛醌绑定,替换突变在假定的SdhC ubiquinone-binding地区是生成和特征。大肠杆菌基因组succinate-Q NM256缺乏还原酶基因构造,用于港口低拷贝数变异succinate-Q还原酶基因pRKD418质粒。替换的丝氨酸27 SdhC与丙氨酸、半胱氨酸、苏氨酸或替换的精氨酸与丙氨酸31,赖氨酸、组氨酸收益率从有氧锻炼细胞不能生长的最低中琥珀酸作为碳源。此外,小succinate-ubiquinone还原酶活性和[3 h] azido-Q吸收检测succinate-ubiquinone还原酶准备从这些突变细胞耗氧磅中增长。这些结果表明,羟基的氨基酸侧链的大小位置27日的胍基组位置31 SdhC succinate-ubiquinone还原酶活动至关重要,也许通过氢键的形成与羰基化合物的4-benzoquinone环醌的分子。羟基,而不是氨基酸侧链的大小,位置33 SdhC也很重要,因为可以代替Ser-33苏氨酸但不与丙氨酸。