光合作用反应中心的晶体结构和高潜力的iron-sulfur蛋白质从Thermochromatium tepidum:热稳定性和电子转移。
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避难所T, Fathir我小林M Nozawa T,杨爱瑾K
光合作用反应中心的晶体结构和高潜力的iron-sulfur蛋白质从Thermochromatium tepidum:热稳定性和电子转移。
《美国国家科学院刊S a . 2000年12月5日,97 (25):13561 - 6。
- PubMed ID
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11095707 (在PubMed]
- 文摘
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反应中心(RC)的光合细菌膜蛋白复合物,促进光合作用的光致主过程中电荷分离。光合电子传递链,可溶性电子载体蛋白质运输电子RC和减少photo-oxidized副特殊细菌叶绿素。高潜力的iron-sulfur蛋白(HiPIP)是已知的作为电子供体的RC在某些物种,这种细胞色素单元,外围钢筋混凝土单元,直接从HiPIP接受电子。在这里,我们报告的晶体结构RC和HiPIP Thermochromatium(总胆固醇)tepidum,分别在2.2和1.5 a分辨率。业务信道。tepidum可以生长在所有已知的最高温度紫色细菌,和业务信道。tepidum RC显示一定程度的高温稳定性。与嗜温菌的RCs,如Blastochloris viridis,表明业务信道。tepidum RC具有更多参数膜表面的残留物,这可能导致膜蛋白的稳定性。RC和HiPIP都拥有各自的表面疏水性补丁,和HiPIP预计通过疏水相互作用与细胞色素单元交互heme-1附近最末梢血红素对专用。