Lambda-interacting蛋白,一种新的蛋白质,特别是与非典型的锌指域蛋白激酶C同形像λ/极微小,刺激其激酶活性在体外和体内。
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Diaz-Meco MT, Municio MM,桑切斯P, Lozano J, Moscat J
Lambda-interacting蛋白,一种新的蛋白质,特别是与非典型的锌指域蛋白激酶C同形像λ/极微小,刺激其激酶活性在体外和体内。
摩尔细胞杂志。1996年1月,16 (1):105 - 14。
- PubMed ID
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8524286 (在PubMed]
- 文摘
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非典型成员亚科的蛋白激酶C (PKC)从其他PKC同形像戏剧性的结构和功能差异。因此,在古典音乐或小说PKCs相比,他们没有激活甘油二酯或佛波醇酯。然而,非典型PKCs的目标是重要的脂质第二信使如神经酰胺、磷脂酸,3 ' -phosphoinositides。两个典型的催化和pseudosubstrate序列PKCs(λ/极微小PKC和ζPKC)相同,但明显不同的传统PKCs或小说。已经表明,显微注射的肽序列的非典型的pseudosubstrate PKC同形像而不是αPKC或εPKC显著抑制成熟和nf -κB在非洲爪蟾蜍卵母细胞激活,以及重新启动静止小鼠成纤维细胞的DNA合成。这表明一种或两种典型亚型中重要的细胞信号。除了pseudosubstrate,λ之间的主要差异序列/极微小PKC和zeta PKC位于监管领域。因此,任何两种类型的典型PKCs之间的功能差异可能会驻留在该地区。我们这里报告lambda-interacting蛋白质的分子特性(唇),一种新的蛋白质,特别是与锌指λ/极微小PKC但不是ζPKC。我们显示摘要,这不仅交互检测体外体内,嘴唇激活λ/极微小PKC但不是ζPKC在体外和体内,而这交互功能相关。 Thus, expression of LIP leads to the transactivation of a kappa B-dependent promoter in a manner that is dependent on lambda/iota PKC. To our knowledge, this is the first report on the cloning and characterization of a protein activator of a PKC that binds to the zinc finger domain, which has so far been considered a site for binding of lipid modulators. The fact that LIP binds to lambda/iota PKC but not to the highly related zeta PKC isoform suggests that the specificity of the activation of the members of the different PKC subfamilies will most probably be accounted for by proteins like LIP rather than by lipid activators.