独特的结构和功能性质腺苷结合域的典型蛋白激酶C-iota。
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Spitaler M, Villunger Grunicke H, Uberall F
独特的结构和功能性质腺苷结合域的典型蛋白激酶C-iota。
J生物化学杂志。2000年10月27日,275 (43):33289 - 96。
- PubMed ID
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10906326 (在PubMed]
- 文摘
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典型的蛋白激酶C-iota (aPKCiota)中扮演一个重要的角色在促有丝分裂的信号,肌动蛋白细胞骨架组织和细胞的生存。除了在管理域的不同,催化领域aPKCiota大大不同于其他已知的激酶,因为它包含一个修改glycine-rich回路中的主题(GXGXXG)发现几乎所有nucleotide-binding nucleotide-binding折叠的蛋白质包括PKCs, Ras,腺苷酸激酶,线粒体F1-ATPase。我们使用定点诱变和动力学分析调查这些序列差异是否影响aPKCiota的核苷酸绑定属性和催化活性。274年当赖氨酸,残留的ATP绑定和活动守恒的大多数蛋白质激酶,取而代之的是精氨酸(K274R突变),aPKCiota保留正常的激酶活性。这是鲜明的对比结果发表等其他PKC甚至远亲激酶磷酸肌醇3-kinaseγ,在相同的突变完全废除激酶活性。此外,由GF109203X aPKCiota灵敏度进行抑制,一种物质作用于磷酸腺苷的网站,并没有改变K274R突变。相比之下,替代赖氨酸- 274的色氨酸(K274W)完全废除PKCiota的激酶活性。按照结果与其他kinase-defective PKC突变体,在培养细胞aPKCiota-K274W占主导地位的消极的方式行动涉及内生aPKCiota的信号转导途径,而催化地活跃的效果K274R突变体与野生型相同酶。总之,aPKCiota不同于古典和小说PKCs也在催化领域。这些信息可能是重要的价值发展的特定抑制剂aPKCiota中央信号通路的关键因素。