典型的蛋白激酶C是参与进化保守蛋白复合物和发挥了至关重要的作用建立epithelia-specific联接的结构。
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铃木,山中T, Hirose T, Manabe N,美津浓K,清水,Akimoto K,和泉Y,吴建,T Ohno年代
典型的蛋白激酶C是参与进化保守蛋白复合物和发挥了至关重要的作用建立epithelia-specific联接的结构。
J细胞杂志。2001年3月19日,152 (6):1183 - 96。
- PubMed ID
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11257119 (在PubMed]
- 文摘
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之前我们已经表明,在早期秀丽隐杆线虫胚胎发生PKC-3,秀丽隐杆线虫典型PKC (aPKC),扮演着关键的角色在细胞极性的建立需要后续不对称解理与三杆作用[Tabuse Y。和泉,y, f .钢琴,kj Kemphues, j .古板和美国Ohno。1998。开发(剑桥市)。125:3607 - 3614]。一起aPKC和哺乳动物的三杆同系物,aPKC-specific相互作用的蛋白质(ASIP) colocalize极化上皮细胞紧密连接的(和泉,Y。h . Hirose, y Tamai siv。平井一夫,y长岛,t .藤本,y Tabuse, kj Kemphues,和美国Ohno。1998。j .细胞生物学观点》143:95 - 106),这表明一个无处不在的角色aPKC建立在多细胞生物细胞极性。在这里,我们表明,超表达的显性负突变aPKC (aPKCkn)第二MDCK细胞导致定位错觉ASIP /三杆。采用免疫分析,以及测量paracellular扩散的离子或非离子溶质,证明生物起源的紧密连接结构本身是aPKCkn-expressing细胞受到严重影响。此外,这些细胞显示interdomain扩散增加荧光脂质和中断的偏振分布Na (+)、K(+)腺苷三磷酸酶,表明上皮细胞表面极性是这些细胞严重受损。另一方面,我们也发现aPKC将不仅与ASIP /三杆,而且哺乳动物同系物的秀丽隐杆线虫6 (mPAR-6),从而介导的形成一个aPKC-ASIP / PAR-3-PAR-6所在三元复杂MDCK细胞的顶端交界地区。 These results indicate that aPKC is involved in the evolutionarily conserved PAR protein complex, and plays critical roles in the development of the junctional structures and apico-basal polarization of mammalian epithelial cells.