解决非典型结构蛋白激酶C PB1域及其与ZIP / p62和MEK5互动模式。
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Hirano Y, Yoshinaga年代,Ogura K, Yokochi M,野田佳彦Y, Sumimoto H, Inagaki F
解决非典型结构蛋白激酶C PB1域及其与ZIP / p62和MEK5互动模式。
J生物化学杂志。2004年7月23日,279 (30):31883 - 90。2004年5月13日Epub。
- PubMed ID
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15143057 (在PubMed]
- 文摘
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典型的蛋白激酶C (aPKC)已经涉及到几种信号通路如细胞极性,细胞存活率和细胞分化。相比其他PKCs aPKC的独特之处在于有PB1 (Phox和本1)域的N末端。的aPKC PB1域结合ZIP / p62 Par6,或者通过PB1-PB1 MEK5域交互控制aPKC的本地化。在这里,我们决定PKCiota PB1域的三维结构的核磁共振,发现PB1域采用泛素褶皱。探讨(超载比、PC和援助)插入到主题提出了泛素褶皱作为betabetaalpha褶皱的侧链守恒的Asp残留面向同一方向形成一个酸性表面。这种结构特征表明,酸性表面PKCiota PB1域与基本目标表面PB1域,这是确认的PKCiota-ZIP / p62复杂突变分析。有趣的是,在PKCiota PB1域一个守恒的赖氨酸残基是位于边探讨motif-presenting表面,表明双重角色的PKCiota PB1域,它可以与守恒的赖氨酸残基或酸性残基的探讨主题目标PB1域。