映射和结构解剖人类20 S蛋白酶体使用蛋白质组学方法。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Claverol年代,Burlet-Schiltz O, Girbal-Neuhauser E, Gairin我,Monsarrat B
映射和结构解剖人类20 S蛋白酶体使用蛋白质组学方法。
摩尔细胞蛋白质组学。2002年8月,1 (8):567 - 78。
- PubMed ID
-
12376572 (在PubMed]
- 文摘
-
蛋白酶体,存在于所有的真核细胞蛋白水解复杂,属于ATP-dependent泛素蛋白酶体途径。它起着至关重要的作用在许多生理过程的调节。20 S蛋白酶体,26 S蛋白酶体的催化核心,是由四个叠环七单元(alpha7beta7beta7alpha7)。在这里,我们研究了人类使用蛋白质组学20 S蛋白酶体。这导致建立一个好的单元识别的参考地图和转录后修饰。我们发现人类20 S蛋白酶体,从红细胞纯化,表现出高度的结构非均质性,表现为多个亚型的存在α和β亚基,总共包括催化的,导致至少32 Coomassie蓝染色后可见的地方。不同亚型的给定单元显示转向π值,表明它们可能导致转录后修饰。然后,我们利用互补的质谱方法的效率进一步调查这些蛋白质结构级别的修改。特别是,我们集中我们的努力在alpha7亚基及其N-acetylation特征及其对爵士的磷酸化网站本地化(250)。