Ubiquitin-independent F C型肝炎病毒蛋白质的降解。
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陈Yuksek K,西城,简D, Ou JH
Ubiquitin-independent F C型肝炎病毒蛋白质的降解。
J微生物学报。2009年1月,83(2):612 - 21所示。doi: 10.1128 / JVI.00832-08。Epub 2008年10月29日。
- PubMed ID
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18971267 (在PubMed]
- 文摘
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丙型肝炎病毒(HCV) F + 1编码的蛋白质是病毒基因组的阅读框。它与核心蛋白质编码序列,提出了多种机制的表达式。全身F转化核糖体合成的蛋白质转移密码子的9到11核心蛋白质序列是一个不稳定的蛋白质。利用结合遗传、生物化学和细胞生物学方法,我们证明这个丙肝病毒F蛋白可以绑定到蛋白酶体亚基蛋白alpha3,这减少了F蛋白水平细胞剂量依赖性的方式。缺失作图分析识别氨基酸40到60 F蛋白的alpha3-binding域。这个alpha3-binding域F的蛋白质及其上游序列可以显著破坏绿色荧光蛋白,原本稳定的蛋白质。进一步分析使用一个F蛋白突变体缺乏赖氨酸和细胞系,包含一个热敏E1 ubiquitin-activating酶表明,F蛋白的降解是泛素独立。基于这些观察以及观察,F蛋白可能退化直接由20 s蛋白酶体体外,我们建议长篇丙肝病毒F蛋白以及F蛋白启动从密码子26日由ubiquitin-independent降解途径介导的蛋白酶体亚基alpha3。F蛋白绑定到alpha3的能力提高的可能性,丙肝病毒F蛋白降解细胞内蛋白质调节。