酪氨酸磷酸化的α亚基transducin及其在光感受器与Src杆外段。
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贝尔兆瓦,德赛N,郭XX, Ghalayini AJ
酪氨酸磷酸化的α亚基transducin及其在光感受器与Src杆外段。
J Neurochem。2000年11月,75(5):2006 - 19所示。
- PubMed ID
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11032890 (在PubMed]
- 文摘
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最近的证据表明,酪氨酸磷酸化可能扮演了一个重要的角色在视网膜感光杆外段(ROS)。我们研究了内源蛋白酪氨酸磷酸化的孤立的牛ROS。几个蛋白质表面的分子质量31日,39岁,60岁,83,90,97,120,140,和180 kDa酪氨酸磷酸化与镁(2 +)ROS孵化,ATP,原钒酸盐。几个显著地抑制这些蛋白质的酪氨酸磷酸化的酪氨酸激酶抑制剂在ROS。39,60-kDa酪氨酸磷酸化蛋白被鉴定为G蛋白的α亚基transducin (Talpha)和酪氨酸激酶Src,分别。Src和酪氨酸激酶活动证实了牛ROS的cofractionation视紫红质和Talpha连续蔗糖梯度。几个酪氨酸磷酸化蛋白,包括Src, coimmunoprecipitated Talpha。协会与Talpha Src中检测出酪氨酸磷酸化的缺席,但与增加活性氧的酪氨酸磷酸化增强。此外,酪氨酸激酶活动也与Talpha tyrosine-phosphorylating条件下高出7倍。复苏的transducin低渗的三磷酸鸟苷提取从酪氨酸磷酸化ROS明显低于nonphosphorylated ROS。 We localized the site on Talpha phosphorylated by Src to the amino-terminal half by limited tryptic digests, and further mapped it by ion trap mass spectrometry to Tyr(142) in the helical domain of Talpha. Talpha was also tyrosine-phosphorylated in vivo in rat retina, but this phosphorylation was not affected by light.