人胎盘蛋白14的完全氨基酸序列:一种孕激素调节的子宫蛋白，与β -乳球蛋白同源。
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朱古宁M，斯帕拉M，珍妮OA
人胎盘蛋白14的完全氨基酸序列:一种孕激素调节的子宫蛋白，与β -乳球蛋白同源。
中国科学院学报(自然科学版)1988年12月;85(23):8845-9。
- PubMed ID
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3194393 (PubMed视图］
- 摘要
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胎盘蛋白14 (PP14)，又称孕激素依赖性子宫内膜蛋白和妊娠相关子宫内膜α 2-球蛋白，由人分泌性子宫内膜和蜕膜合成。我们从一个人蜕膜cDNA文库中分离到与PP14相对应的克隆，并推导出其全氨基酸序列。PP14含有180个氨基酸，其中18个对应于一个假定的信号肽。预估pp14的分子量为20555，成熟蛋白的分子量为18787。PP14由1千碱基对的mRNA编码，在人分泌性子宫内膜和蜕膜中表达，但在绝经后子宫内膜、胎盘、肝脏、肾脏和肾上腺中不表达。PP14的162残基长序列与β -乳球蛋白高度同源，与马β -乳球蛋白i的氨基酸序列有53.4%的同源性。在β -乳球蛋白中负责分子内二硫桥的4个半胱氨酸基残基(位置66、106、119和160)均在PP14中保守。人类DNA的Southern blot分析表明，PP14基因序列包含了大约20千碱基对的人类基因组DNA。