大规模纯化和生化特征crystallization-grade孔蛋白蛋白P从铜绿假单胞菌。
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Worobec EA,马丁问,McCubbin WD,凯厘米,复印滚筒GD,汉考克
大规模纯化和生化特征crystallization-grade孔蛋白蛋白P从铜绿假单胞菌。
Biochim Biophys学报。1988年4月7日,939 (2):366 - 74。
- PubMed ID
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2451538 (在PubMed]
- 文摘
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大规模纯化方案开发lipopolysaccharide-free蛋白P的phosphate-starvation-inducible外膜孔蛋白从铜绿假单胞菌。这种高度纯化蛋白P被用来成功地形成六角晶体在n-octyl-beta-glucopyranoside面前。氨基酸分析表明,蛋白质P有类似的作文其他细菌外膜蛋白,含有高百分比(50%)的亲水残基。伴的这种蛋白质序列,虽然不是同源外膜蛋白,PhoE或OmpF,大肠杆菌,被发现有一个类似的蛋白质折叠模式。蛋白P在本机三聚物形成能够维持一个稳定的蛋白酶裂解后功能三聚物。这个建议的存在三级和四级结构密切相关。圆二色性研究证实这些结果,大部分的蛋白质结构确定β褶板,耐酸性pH值在0.1%钠十二烷基硫酸盐和取暖。