示范和特定的化学改性磷酸盐结合位点的phosphate-starvation-inducible铜绿假单胞菌的外膜孔蛋白蛋白P。
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汉考克,奔驰R
示范和特定的化学改性磷酸盐结合位点的phosphate-starvation-inducible铜绿假单胞菌的外膜孔蛋白蛋白P。
Biochim Biophys学报。1986年9月11日,860 (3):699 - 707。
- PubMed ID
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3017428 (在PubMed]
- 文摘
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磷酸离子之间的相互作用与铜绿假单胞菌anion-specific蛋白P通道探测。蛋白质的单通道电导P纳入平面脂质双分子层膜的0.3 pS H2PO-4显示是6.0,表明蛋白P通道允许磷酸的渗透。当大量的蛋白P通道被纳入脂质双分子层膜的40毫米Cl -、添加小磷酸的浓度导致减少宏观Cl -电导在剂量(pH)相关的时尚。这使得一个I50值的计算如0.46毫米在pH值为7.0,表明蛋白质的亲和P为其正常基质磷酸至少60 - 100倍的亲和力大于氯等其他离子通道。焦磷酸和磷酸盐模拟,砷酸,也抑制宏观通过蛋白P Cl -电导I50值7.0 pH值为4.9毫米和1.3毫米,分别。调查磷酸盐结合位点的性质,可用赖氨酸残基的蛋白质的epsilon-amino组P化学改性。乙酰化作用和carbamylation产生卸货、修改赖氨酸摧毁的阴离子(如Cl -)结合位点和磷酸盐结合位点由单通道分别实验和宏观电导抑制实验。不过,修改后的蛋白质仍然保留他们的三聚物的配置和重组单一渠道脂质双分子层膜的能力。甲基化,允许保留修改的赖氨酸残基上的电荷时,增加了Cl - 33倍的Kd的通道和I50磷酸盐抑制宏观Cl -电导2.5 4倍。磷酸分子模型结合位点的蛋白质P通道。