识别蛋白质的催化三分子D2蛋白酶在铜绿假单胞菌。
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小野俊井E, Yoneyama H, T, Nakae T
识别蛋白质的催化三分子D2蛋白酶在铜绿假单胞菌。
生物化学Biophys Res Commun。1998年6月9日,247 (1):142 - 5。
- PubMed ID
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9636669 (在PubMed]
- 文摘
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我们最近报道蛋白质D2 (OprD)孔蛋白的铜绿假单胞菌熊蛋白酶活动(394年2月信,179 - 182,1996)。OprD识别催化残基,我们介绍了基因定点突变取代了假定的催化三分子His156, Asp208,和Ser296谷氨酰胺、天冬酰胺、丙氨酸,分别。OprD蛋白质纯化的质粒编码的染色体变异oprD-deficient窝藏基因定点突变表明蛋白酶活性的野生型OprD不到0.1%。这些定点mutageneses导致无法觉察的变化成孔活动平面OprD以单通道电导的脂质双分子层。imipenem的最低抑制浓度突变体有取代催化三合会是相同的与野生型菌株。另一方面,引入突变与谷氨酰胺His367取代,该网站应该是与催化无关网站,显示,蛋白酶活性不变。这些结果明确证明OprD蛋白酶轴承孔蛋白和催化反应在His156 Asp208, Ser296残留。